Як α, так і β субодиниці зв'язують кілька двовалентних катіонів. Роль двовалентних катіонів в α-субодиниці невідома, але вони можуть стабілізувати складки білка. Катіони в β-субодиницях більш цікаві: вони безпосередньо беруть участь у координації принаймні деяких лігандів, які зв’язують інтегрини.
У V- і A-АТФазах субодиниці альфа/А і бета/B комплексу V1 або A1 гомологічні альфа- і бета-субодиницям комплексу F1 F-АТФаз, за винятком того, що альфа-субодиниця є каталітичною, а бета-субодиниця є регуляторною.
Кожна з них має молекулярну масу приблизно 50 кДа. Щоб утворити мікротрубочки, димери α- і β-тубуліну зв’язуються з GTP і збираються на (+) кінцях мікротрубочок, перебуваючи в GTP-зв’язаному стані. Субодиниця β-тубуліну відкрита на плюсовому кінці мікротрубочки, тоді як субодиниця α-тубуліну відкрита на мінусовому кінці.
Альфа-спіраль може бути одноланцюговим поліпептидом. Beta-Sheet не може бути одноланцюговим поліпептидом. Повинно бути два або більше бета-ланцюгів. Алкільні групи альфа-спіралі орієнтовані поза спіралі.
Інтегрини передають механічні та хімічні сигнали всередину клітини, організовуючи цитоскелет і активуючи сигнальні шляхи, які регулюють клітинне виживання, проліферацію та міграцію.
Відповідь: Ключова різниця між ними полягає в орієнтація гідроксильної групи, яка знаходиться на одній стороні в α-глюкози і на протилежних сторонах в β-глюкози.