Тримерний G-білок інактивується
гідроліз в альфа-субодиниці, який потім зв’язується з бета-гамма-субодиницею та інактивує її.
Таким чином, мономерні та тримерні G-білки функціонують як молекулярні таймери, які активні у своєму GTP-зв’язаному стані та стають неактивними коли вони гідролізували зв'язаний GTP у ВВП (Малюнок 8.5B). Активовані G-білки змінюють функцію багатьох наступних ефекторів.
У той час як G-білки активуються G-білковими рецепторами, вони інактивуються RGS білки (для «Регулятор сигналізації білка G»). Рецептори стимулюють зв'язування GTP (увімкнувши білок G). Білки RGS стимулюють гідроліз GTP (створення GDP, таким чином вимикаючи білок G).
Остаточна відповідь: інактивація білка G спричинена гідроліз GTP до GDP, що каталізується його альфа-субодиницею, після чого інактивовані субодиниці реасоціюються.
G-білок активується після зв’язування з рецептором, пов’язаним з g-білком, який отримав сигнальну молекулу. Активований рецептор дозволить g-білку зв'язувати GTP замість GDP, викликаючи поділ g-білка на дві активні субодиниці: альфа- та бета-гамма-комплекс.
Після активації Gα може продовжувати взаємодіяти з наступними ефекторами. Сигнал припинено коли Gα-GTP взаємодіє з білком RGS, що сприяє гідролізу ГТФ до ВВП.
Фосфорилювання білка може зробити його активним або неактивним.Фосфорилювання може як активувати білок (помаранчевий), так і інактивувати його (зелений). Кіназа – це фермент, який фосфорилює білки. Фосфатаза – це фермент, який дефосфорилює білки, ефективно скасовуючи дію кінази.